114
Views
0
CrossRef citations to date
0
Altmetric
Original Articles

HUMICOLA LUTEA 120–5—ТЕРМОТОЛЕРАНТЕН ПРОДУЦЕНТ НА КИСЕЛА ПРОТЕИНАЗА

HUMICOLA LUTEA 120–5 ТЕРМОСТОЙКИЙ ПРОДУЦЕНТ КИСЛОЙ ПРОТЕИНАЗЫ

HUMICOLA LUTEA 120–5 AS A THERMOTOLERANT PRODUCER OF ACID PROTEINASE

, , , , , , , & show all
Pages 37-41 | Published online: 15 Apr 2014
 

РЕЗЮМЕ

Исследовано влияние температуры на скорость роста и морфологию мутантнаго плесневого штамма Humicola lutea 120–5- продуцента кислой протеиназы. Определены температурные границы роста (15°–50°С), на основе которого штамм отнесен к термостойким плесневым грибам. При его культивиро11ании на р11.зличны питательных средах установлена ярко выраженная зависимость морфологии от температурных условий. В качестве оnтимальной для биосинтеза кислой nротеиназы H.lutea 120–5 определена температура 30- 35°С. При исследовании влияния температуры на протеолитическую активность энзиматического препарата, nолученного из Н. Jutea 120–5, установлено, что при рН 3,0 его гидролитическое действие на казеин лучше nроявляется при 55°С. Кислая протеиназа, продуцируемая Н. lutea 120–5, отличается термостабильностью.

SUMMARY

The temperature influence on the mutant mould strain Humicola lutea 120–5 producer of acid proteinasis, and especially on its growth rate and morphology, was studied. The temperature limits of growth were specified (15°C - 50°C), and the strain was assigned to the thermotolerant mould-line fungi. The strain showed a morphology dependence to the temperature conditions when cultivated in various nutrient media. The temperature range of 30–35°C was found to be optimal for acid proteinase biosynthesis by H. lutea 120–5. The temperature effect on H. lutea 120–5 enzyme preparation and its proteolytic activity was established when pH-3,0, and T-55°C, and its hydrolytic action on casein achieved the maximum. The H. lutea 120–5 acid proteinase was observed as thermostable.

Reprints and Corporate Permissions

Please note: Selecting permissions does not provide access to the full text of the article, please see our help page How do I view content?

To request a reprint or corporate permissions for this article, please click on the relevant link below:

Academic Permissions

Please note: Selecting permissions does not provide access to the full text of the article, please see our help page How do I view content?

Obtain permissions instantly via Rightslink by clicking on the button below:

If you are unable to obtain permissions via Rightslink, please complete and submit this Permissions form. For more information, please visit our Permissions help page.