![Sample our Food Science & Technology journals, sign in here to start your access, latest two full volumes FREE to you for 14 days]({"type":"image" , "src" : "/sda/5936/TOC-Subject-Sample-2021-Food-Science-Technology.jpg"})
РЕЗЮМЕ
Изучено воздействие ионов металлов на каталитическую активность внутриклеточной. В-галактозидазы Kluyveromyces lactis МР-11. Установлен следующий порядок активирующего аффекта ионов металлов: Mn2 + > Mg2 + > Со 2 + > к+ > Na+ > NHt. Mn2+ оказывают наибол.-ьшее активирующее воздействие на гидролизные функции. В-галактозидаэы в концентрации 0,7 mМ, с максимальным вффектом- 241 % от исходной. В-галактозидазной активности. Ингибирование чувствительной к тяжелым ионам металлов. В-гапактозидазы уменьшается в порядке: Fe2 + > Hg2 + #x003E; Cd2+ > Cu2+ > Zn2+ > РЬ2 +. Для осуществления 11ффективного каталитического действия дрожжевой. В-галактозидаэы необходимо создать для фермента микроокружение, в котором присутствуют Mn2+ в концентрации 0,5 mМ–2,5 mM в 0,1 М фосфатного буфера и рН 6,5. Установлены кинетические параметры гидролизного действия. В-галактоэидаэы относительно синтетического специфичного субстfата ONPG в присутствии и без активирующего ионного фактора- Mn2+. Скорость гидролиза ONPG в присутствии Mn + V=l,77 mM/min и Кт = 0,799 mM.
SUMMARY
The influence of metal ions upon catalytic activity of intracellular β-galactosidase from Kluyveromyces lactis MP-11 has been investigated. The investigations for determining the degree of ionic factor participation in keeping active configuration of the enzymatic molecule showed the following order of activating effect: Mn2++ > Mg2+ > Co2+ > K+ > Na+ > NH+4. Mn2+ showed the most significant activating influence upon hydrolitic functions of β-galactosidase in concentration of 0,7 mM, with a maximum effect of 241% as regards the initial β-galactosidase activity. The inhibition of the sensitive towards heavy metal ions β-galactosidase decreased in the order: Fe2+ > Hg2+ > Cd2+ > Cu2+ > Zn2+ > Pb2+. In order to ensure an effective catalytic activity of the yeast β-galactosidase it was necessary to create a microcircumference, in which these should participate Mn2+ ions, in concentration of 0,5 mM to 2,5 mM in 0,1 M phosphate bufffer, pH=6,5. The kinetic parametres of enzyme hydrolise action as regard the synthetic substrate ONPG in the presence or without the activating ionic factor Mn2+ have been established. The rate of ONPG hydrolisis was Vm = 1,77 mM/min, and Km = 0,779 mM.