Summary
The human gamma globulin preparation studied in this investigation was dissolved in diluted phosphate buffer pH = 8.15 and divided into 3 subfractions by stepwise elution from anion-exchange cellulose. These showed different mean migration rate in starch gel electrophoresis. In conformity with the original preparation the subfractions were found to be active as reactant in the latex fixation test in dilutions containing at least 3 mcgr. of protein per ml.
Résumé
La préparation de gammaglobuline humaine étudiée a été dissoute dans un tampon de phosphate dilué, ph 8,15, et divisée en 3 sousfractions nettement séparées par élution échelonnée de cellulose d'«anion-exchange». Ces soustractions manifestèrent différente mobilité dans l'électrophorèse de gel d'amidon. Les auteurs ont trouvé que les sousfractions, conformément à la préparation originale, agissaient comme réactant dans la fixation du latex dans des dilutions à 3 mcgr. de protéine par ml. au minimum.
Zusammenfassung
Das untersuchte menschliche Gammaglobulinpräparat wurde in einem verdünnten Phosphatpuffer, pH = 8,15, aufgelöst und in 3 deutlich von einander getrennte Unterfraktionen durch stufenweise Elution von «anion-exchange»-Zellulose eingeteilt. Diese Unterfraktionen wiesen eine verschiedene Beweglichkeit bei Stärkegelelektrophorese auf. In übereinstimmung mit dem Originalpräparat erwiesen sich die Unterfraktionen aktiv als Reaktant bei dem Latextest in verdünnten Lösungen mit mindestens 3 mcgr. Protein pro ml.