Avian amyloidosis

Abstract

Although amyloid deposits have been described for more than a century and a half, its proteinaceous and fibrillar nature was not revealed until after 1950. Biochemical characterization of amyloids has brought to light that several non‐related proteins can re‐organize into amyloid fibrils.

In some domestic and caged wild birds, and especially waterfowl, amyloidosis is a well recognized pathological disorder and is an important cause of death in Anseriformes. Its regular occurrence in Galliformes has been recognized more recently, where amyloid deposits occur mainly in the joints in contrast to other species studied so far. Avian amyloidosis is systemic in nature, being classified by amino acid sequencing and, monoclonal and polyclonal antibodies as of the AA‐type amyloid, also named reactive or secondary amyloid.

The pathogenesis of both AA and other types of amyloidosis is a complex phenomenon that is not well understood. It has been shown that the occurrence of certain predisposing conditions and chronic infections, inflammations or tumours increase strongly the serum levels of the hepatic acute phase reactant serum amyloid A (SAA), the precursor protein of amyloid protein A (AA). Although an increased pool of precursor protein is necessary for amyloid to develop and while certain amino acid substitutions may favour amyloidogenicity giving rise to unstable intermediate protein conformations that easily re‐organize into fibrils, the action of other factors which are discussed in this review, seems of vital importance at the initiation of fibrillogenesis. As the clinical symptoms of amyloidosis generally are non‐specific, diagnosis requires histopathology following biopsy or necropsy.

AA‐amyloidosis is a fatal progressive disease in birds and other species. Currently no curative treatment is available, therefore special attention should be paid to prevention focusing on hygiene and avoidance of stress.

Résumé

Bien que les dépôts amyloïdiens ont été décrits depuis plus d'un siècle et demi, leur nature fibrillaire et protéinique n'a été révélée qu'après 1950. La caractérisation biochimique des amyloïdes a montré que plusieurs protéines non impliquées peuvent se réorganiser dans les fibres amyloïdiennes.

Chez quelques oiseaux domestiques ou sauvages en cage et particulièrement chez les palmipèdes, l'amyloïdose est bien connue comme étant un problème pathologique et c'est une cause importante de mortalité chez les Anseriformes. Sa fréquence régulière chez les Gallinacés a été découverte plus récemment quand des dépôts amyloï‐diens ont été observés principalement au niveau des articulations comparé à ce qui avait été noté chez les autres espèces auparavant. L'amyloïdose aviaire est de nature systémique, le séquençage des acides aminés et les anticorps monoclonaux et polyclonaux l'ont classée en type AA amyloïdien dénommé également amyloïde secondaire ou réactionnelle. La pathogénèse des types AA et des autres types d'amyloïdose est un phénomène complexe qui n'est pas bien connu. Il a été démontré que l'apparition de certaines conditions prédisposantes, les affections chroniques, les inflammations ou les tumeurs augmentent considérablement les taux sériques du sérum amyloïdien A (SAA) de la phase hépathique aiguë et réactionnelle, la protéine précurseur de la protéine amyloïdienne A (AA). Bien qu'une augmentation des protéines précurseur est nécessaire pour qu'une amyloïdose se développe et que la substitution d'acides aminés permette de favoriser l'amyloïdogénicité entraînant une augmentation des conformations protéiniques intermédiaires instables qui se reconnaissent facilement dans les fibrilles, l'action d'autres facteurs dont le rôle est discuté dans cet article paraît très important pour l'initiation de la fibrillogénèse. Comme les symptômes d'amyloïdose ne sont généralement pas spécifiques, le diagnostic doit avoir recours à l'histologie. L'amyloïdose AA est une maladie progressive et fatale chez les oiseaux et autres espèces. Il n'existe pas de traitement curatif approprié, en conséquence une attention particulière concernant la prévention doit être maintenue en insistant sur l'hygiène et l'absence de stress.

Zusammenfassung

Obwohl Amyloidablagerungen seit mehr als anderthalb Jahrhunderten beschrieben werden, wurde ihre proteinartige und fibrilläre Beschaffenheit erst nach 1950 aufgedeckt. Die biochemische Charakterisierung von Amyloiden hat an den Tag gebracht, daß sich mehrere nicht miteinander verwandte Proteine in Amyloidfibrillen umgestalten können.

Bei einigen Hausvögeln und eingesperrten Wildvögeln, besonders bei Wasservögeln, ist die Amyloidose eine wohlbekannte pathologische Störung und eine wesentliche Todesursache bei Anseriformes. Ihr regelmäßiges Vorkommen bei Galliformes, wo Amyloidablagerungen im Gegensatz zu anderen bisher untersuchten Spezies hauptsächlich in den Gelenken auftreten, ist erst in jüngerer Zeit erkannt worden. Die aviäre Amyloidose ist in ihrem Wesen systemisch und ist durch Aminosäuresequenzierungen und monoklonale und polyklonale Antikörper als Amyloidtyp AA, auch reaktives oder sekundäres Amyloid genannt, klassifiziert worden.

Die Pathogenese sowohl der AA‐Amyloidose als auch anderer Amyloidosetypen ist ein komplexes Phänomen, das nicht gut aufgeklärt ist. Es ist gezeigt worden, daß das Vorkommen von bestimmten prädisponierenden Leiden und chronischen Infektionen, Entzündungen oder Tumoren die Serumkonzentrationen des in der Leber gebildeten Akute‐Phase‐Proteins Serum‐Amyloid‐A (SAA), dem Vorläuferprotein von Amyloidprotein A (AA), erheblich erhöht. Obwohl für die Amyloidbildung ein vergrößerter Pool des Vorläuferproteins erforderlich ist und wenn auch bestimmte Aminosäuresubstitutionen die Amyloidogenität fördern können und dabei instabile intermediäre Proteinkonformationen hervorrufen, die sich leicht in Fibrillen umgestalten, scheint die Wirkung von anderen, in dieser Übersicht diskutierten Faktoren bei der Einleitung der Fibrillogenese von entscheidender Bedeutung zu sein. Da die klinischen Symptome der Amyloidose im allgemeinen unspezifisch sind, erfordert die Diagnose die histologische Untersuchung von Biopsien oder von Gewebeproben nach der Sektion.

Die AA‐Amyloidose ist eine tödliche progressive Erkrankung bei Vögeln und anderen Spezies. Zur Zeit ist keine kurative Behandlungsmethode verfügbar, und deshalb sollte der Prophylaxe mit Konzentration auf Hygiene und Stressvermeidung besondere Beachtung geschenkt werden.

Resumen

Aunque los depósitos de amiloide se describieron hace más de un siglo y medio, su naturaleza protéica y fibrilar no se conoció hasta poco después de 1950. La caracterización bioquímica del amiloide, reveló que varias proteínas diferentes pueden reorganizarse dando lugar a fibrillas amiloides.

En algunas aves domésticas y salvajes en cautividad, y especialmente en aves acuáticas, la amiloidosis es un proceso patológico frecuente y es una causa importante de muerte en Anseriformes. Más recientemente se ha descrito en Galliformes, donde los depósitos de amiloide se localizan principalmente en las articulaciones en contraste con otras especies estudiadas hasta ahora. La amiloidosis aviar es de tipo sistémico, habiendo sido clasificada mediante secuenciación de aminoácidos y anticuerpos monoclonales y policlonales como del tipo AA, también llamada reactiva o secundaria.

La patogénesis de la amiloidosis AA y otros tipos de amiloidosis, es un fenómeno complejo no muy bien conocido. Se ha demostrado que la existencia de ciertos factores condicionantes e infecciones crónicas, inflamaciones o tumores, incrementa en gran medida los niveles séricos de la seroproteína hepática amiloide A (SAA) precursora de la proteína amiloide A (AA). Aunque es necesaria la existencia de un aumento de las reservas de proteínas precursoras para el desarrollo de amiloide, y que ciertos cambios de aminoácidos pueden favorecer la amiloidogenicidad incrementando la presentación de conformaciones protéicas intermedias inestables que fácilmente dan lugar a fibrillas, la acción de otros factores discutidos en esta revisión parecen ser de vital importada en el proceso de iniciación de la fibrilogenesis. Dado que los síntomas clínicos de la amiloidosis generalmente no son específicos, su diagnóstico requiere estudios histopatológicos posteriores a la toma de la biopsia o la necropsia

La amiloidosis AA es un enfermedad crónica y de pronóstico desfavorable en aves y otras especies. Generalmente no existen tratamientos curativos, por lo tanto, se debe tener un especial cuidado en la prevención, centrándose esta en medidas higiénicas y en evitar fenómenos de estrés.

Notes

To whom correspondence should be addressed. Fax: [phone]. E‐mail: [email protected] Received 29 October 1997. Accepted 10 February 1998.