Presence of Glycoproteins in Secondary Amyloid Deposits Related to Serum Glycoprotein

Summary

By means of alcohol fractionation on tissues from subjects with secondary amyloidosis and on normal tissue two fractions of glycoprotein were obtained, namely one fraction of ground substance origin and another with serum glycoprotein properties.

These two fractions were analyzed for total non-hexosamine protein-bound hexose and a marked increase in total protein-bound hexose was demonstrated in these two. fractions of the amyloid kidneys and spleens, as compared with the normals. In the liver no difference was seen between amyloid and normal.

That the amyloid substance is a mixture of different glycoproteins is shown by these findings, and that the greater part of this increase is not of ground-substance origin is indicated by the fact that about two thirds of the amyloid substance was a non-glucuronic acid containing periodic acid-Schiff stainable glycoproteins of a serum glycoprotein nature which showed no signs of metachromasia and migrated as alpha-2 beta globulin on paper electrophoresis.

Résumé

En appliquant la méthode de fractionnement à l'alcool sur des tissus provenant de sujets atteints d'amyloïdose secondaire et sur des tissus normaux, l'auteur obtint deux fractions de glycoprotéine, à savoir, une fraction à base de substance fondamentale et une autre avec des propriétés de glycoprotéine de sérum.

Ces deux fractions ont été analysées relativement à l'hexose totale non-hexosamine liée à de la protéine et un accroissement marqué de l'hexose totale liée à la protéine fut démontré dans ces deux fractions de reins et de rates atteints de dégénérescence amyloïde, en comparaison avec les fractions de tissus normaux. Dans le foie aucune différence ne fut constatée entre l'organe amyloïde et l'organe normal.

Le fait que la substance amyloïde est un mélange de différentes glycoprotéines a été démontré par ces résultats et la preuve que la plus grande partie de cet accroissement ne provient pas de la substance fondamentale est qu'à peu près les deux tiers de la substance amyloïde étaient un acide non-glucuronique contenant des glycoprotéines de la nature d'une glycoprotéine de sérum pouvant être colorées par le réactif PAS (periodic-acid-Schiff), ne montrant pas de signes de métachromasie et se déplaçant comme la globuline alpha-2 bèta dans l'électrophorèse à papier.

Zusammenfassung

Mit Hilfe der Alkoholfraktionierung an Geweben von Patienten mit sekundärer Amyloidose und an normalen Geweben wurden zwei Fraktionen von Glykoprotein dargestellt und zwar eine Fraktion von Grundsubstanz stammend und eine andere mit Serumglykoproteineigenschaften.

Diese beiden Fraktionen wurden in Bezug auf die totale nichthexosaminische proteingebundene Hexose analysiert und eine merkbare Anreicherung der gesamten proteingebundenen Hexose wurde in diesen beiden Fraktionen von amyloiden Nieren und Milzen im Vergleich mit den normalen Organen nachgewiesen. In der Leber wurde kein Unterschied zwischen amyloiden und normalen Organen festgestellt.

Dass die amyloide Substanz aus einem Gemisch von verschiedenen Glykoproteinen besteht, ist aus diesen Ermittlungen ersichtlich und dass der grössere Teil dieser Anreicherung nicht von einer Grundsubstanz stammt, wurde durch die Tatsache angegeben, dass ungefähr zwei Drittel der amyloiden Substanz aus einer von der Glukuronsäure abweichenden Säure bestehen, die durch PAS (periodic acid-Schiff) färbbare Glykoproteine von der Art eines Serumglykoproteins enthält, die keine Zeichen von Metachromasie zeigten und bei der Papierelektrophorese als Alpha-2-Betaglobulin wanderten.