Effect of the interaction between myofibrillar protein and heat-induced soy protein isolates on gel properties

Figures & data

Table 1. DSC characteristics and surface hydrophobicity of heat-treated SPI.

Tabla 1. Características de DSC y hidrofobia de la superficie de SPI tratado con calor.

	DSC characteristics				Surface hydrophobicity
SPI	TD1(°C)	TD2(°C)	ΔH1(J/g)	ΔH2(J/g)	H0
Native	74.2 ± 0.6	93.6 ± 0.6	2.4 ± 0.1	7.2 ± 0.2	134.36 ± 13.7
Heat-treatment (60ºC, 30 min)	73.9 ± 0.2	92.8 ± 0.4	2.3 ± 0.1	7.4 ± 0.2	287.43 ± 23.4
Heat-treatment (80ºC, 30 min)	–	94.6 ± 0.5	–	6.5 ± 0.3	349.69 ± 18.7
Heat-treatment (95ºC, 30 min)	–	–	–	–	478.72 ± 21.6

Table 2. Percentages of protein secondary structure: α-helix, β-sheet, β-turn and unordered structure of soy protein isolates under different heating conditions.

Tabla 2. Porcentajes de la estructura secundaria proteínica: α-hélice, β-lámina beta, β-giro y aislados proteicos de soja desordenados a diferentes coldiciones de calentamiento.

SPI	Percentage of secondary structure elements (%)
	α-helix	β-sheets	β-turn	Unordered structure
Native	17.87 ± 0.08d	35.33 ± 0.07a	11.59 ± 0.07 b	35.21 ± 0.08a
Heat-treatment (60ºC, 30 min)	19.46 ± 0.06^b	33.02 ± 0.07^d	11.39 ± 0.04^a	36.14 ± 0.08^c
Heat-treatment (80ºC, 30 min)	22.56 ± 0.03 b	31.68 ± 0.08 c	11.20 ± 0.03 c	34.57 ± 0.06 b
Heat-treatment (95ºC, 30 min)	22.67 ± 0.04^b	30.02 ± 0.06^d	15.13 ± 0.08^b	32.18 ± 0.10^b

Note: *Different superscript letters in the same column indicate significant differences (P < 0.05).

Nota: *Las diferentes letras de superíndice en la misma columna indican diferencias significativas (P < 0,05).

Figure 1. Protein content extracted of mixed gels in 50 mM phosphate buffer containing different chemicals.Note: samples without a common letter (a–g) differ significantly (P<0.05).

Figura 1. Contenido proteínico extraído de la mezcla de geles en 50 mM tampón fosfato que contenía diferentes sustancias químicas.

Nota: Las muestras sin una letra en común (a–g) difieren significativamente (P<0,05).

Table 3. Texture profile analysis of mixed MP-SPI gels.

Tabla 3. Análisis del perfil de textura de mezclas de geles MP-SPI.

Samples	Hardness (g)	Springiness (mm)	Chewiness (N×mm)	Cohesiveness (dimensionless)
MP-SPI(N)	38.6 ± 1.5^c	0.76 ± 0.02^c	10.13 ± 0.13^d	0.35 ± 0.02^a
MP-SPI(60°C)	39.7 ± 1.6^c	0.77 ± 0.02^c	11.19 ± 0.12^c	0.37 ± 0.02^a
MP-SPI(80°C)	46.3 ± 1.9^b	0.86 ± 0.03^b	14.15 ± 0.18^b	0.36 ± 0.03^a
MP-SPI(95°C)	55. 7 ± 1.7^a	0.97 ± 0.02^a	19.84 ± 0.16^a	0.38 ± 0.02^a

Note: *Different superscript letters in the same column indicate significant differences (P < 0.05).

Nota: *Las diferentes letras de superíndice en la misma columna indican diferencias significativas (P < 0,05).

Figure 2. Representative rheograms of heat-induced mixed MP-SPI gels.

Figura 2. Reogramas representativos de la mezcla de geles MP-SPI inducida con calor.

Table 4. Water-holding capacity of mixed MP-SPI gels.

Tabla 4. Capacidad de retención de agua de la mezcla de geles MP-SPI.

Samples	WHC (%)
MP-NSPI	53.68 ± 1.36c
MP-SPI(60°C)	59.57 ± 1.13^d
MP-SPI(80°C)	71.62 ± 1.25^b
MP-SPI(95°C)	81.23 ± 1.22^a

Note: *Different superscript letters in the same column indicate significant differences (P < 0.05).

Nota: *Las diferentes letras de superíndice en la misma columna indican diferencias significativas (P < 0,05).

Figure 3. Scanning electron micrographs (magnification: 1000×) of mixed MP-SPI gels. (a) MP-NSPI; (b) MP-HSPI(60°C); (c) MP-HSPI(80°C); (d) MP-HSPI(95°C).

Figura 3. Micrografías electrónicas de barrido (aumento: 1000×) de la mezcla de geles MP-SPI.