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Structure and property changes of soybean protein isolates resulted from the glycation and cross-linking by transglutaminase and a degraded chitosan

Cambios en la estructura y en las propiedades del aislado de proteína de soja como resultado de la glicación y reticulación mediante transglutaminasa y chitosán degradado

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Pages 138-144 | Received 04 Feb 2015, Accepted 24 Jun 2015, Published online: 28 Jul 2015

Figures & data

Figure 1. SDS-PAGE profiles of the assayed samples stained for protein (a) and saccharide (b) detection. Lane M, standard protein markers with molecular weights of 14.4–116.0 kDa; Lane 1, horseradish peroxidase; Lane 2, soybean protein isolate (SPI); Lane 3, glycated and cross-linked SPI. The arrows indicate the bands of protein polymers of higher molecular weights in the samples.

Figura 1. Perfiles de SDS-PAGE de las muestras de ensayos teñidas para la detección de proteína (a) y sacárido (b). Línea M, marcadores proteínicos estándar con pesos moleculares entre 14,4–116,0 kDa; Línea 1, peroxidada de rábano picante; Línea 2, aislado de proteína de soja (SPI); Línea 3, SPI glicado y reticulado. Las flechas indican las bandas de polímeros proteínicos con mayor peso molecular en las muestras.

Figure 1. SDS-PAGE profiles of the assayed samples stained for protein (a) and saccharide (b) detection. Lane M, standard protein markers with molecular weights of 14.4–116.0 kDa; Lane 1, horseradish peroxidase; Lane 2, soybean protein isolate (SPI); Lane 3, glycated and cross-linked SPI. The arrows indicate the bands of protein polymers of higher molecular weights in the samples.Figura 1. Perfiles de SDS-PAGE de las muestras de ensayos teñidas para la detección de proteína (a) y sacárido (b). Línea M, marcadores proteínicos estándar con pesos moleculares entre 14,4–116,0 kDa; Línea 1, peroxidada de rábano picante; Línea 2, aislado de proteína de soja (SPI); Línea 3, SPI glicado y reticulado. Las flechas indican las bandas de polímeros proteínicos con mayor peso molecular en las muestras.

Figure 2. FT-IR spectra of soybean protein isolate (SPI), cross-linked SPI (CSPI), and glycated and cross-linked SPI (GC-SPI) in the compressed KBr pellets.

Figura 2. Espectro FT-IR del aislado de proteína de soja (SPI), SPI reticulado (CSPI) y SPI glicado y reticulado (GC-SPI) en los pellets comprimidos de KBr.

Figure 2. FT-IR spectra of soybean protein isolate (SPI), cross-linked SPI (CSPI), and glycated and cross-linked SPI (GC-SPI) in the compressed KBr pellets.Figura 2. Espectro FT-IR del aislado de proteína de soja (SPI), SPI reticulado (CSPI) y SPI glicado y reticulado (GC-SPI) en los pellets comprimidos de KBr.

Figure 3. Circular dichroism spectra of soybean protein isolate (SPI), cross-linked SPI (CSPI), and glycated and cross-linked SPI (GC-SPI) dispersed in a phosphate buffer (10 mmol/L, pH 7.0) at a fixed protein concentration of 0.1 g/L.

Figura 3. Espectro de dicroísmo circular del aislado de proteína de soja (SPI), SPI reticulado (CSPI) y SPI glicado y reticulado (GC-SPI) disperso en un tampón fosfato (10 mmol/L, pH 7,0) con una concentración proteínica determinada de 0,1 g.

Figure 3. Circular dichroism spectra of soybean protein isolate (SPI), cross-linked SPI (CSPI), and glycated and cross-linked SPI (GC-SPI) dispersed in a phosphate buffer (10 mmol/L, pH 7.0) at a fixed protein concentration of 0.1 g/L.Figura 3. Espectro de dicroísmo circular del aislado de proteína de soja (SPI), SPI reticulado (CSPI) y SPI glicado y reticulado (GC-SPI) disperso en un tampón fosfato (10 mmol/L, pH 7,0) con una concentración proteínica determinada de 0,1 g.

Table 1. Some properties of soybean protein isolate (SPI), cross-linked SPI (CSPI), as well as glycated and cross-linked SPI (GC-SPI).

Tabla 1. Algunas propiedades del aislado de proteína de soja (SPI), SPI reticulado (CSPI) y SPI glicado y reticulado (GC-SPI).