Sensory and structural characterization of umami peptides derived from sunflower seed

Figures & data

Table 1. DH and taste intensity with different hydrolysis time of sunflower seed protein hydrolysates.

Tabla 1. DH e intensidad del sabor con diferente tiempo de hidrólisis de los hidrolizados de proteína de semillas de girasol.

	Hydrolysis time (min)
	60	120	240	360	480	600
DH(%)	5.93 ± 0.59 ^a	8.22 ± 0.58 ^b	9.01 ± 0.61 ^bc	9.80 ± 0.65 ^cd	10.53 ± 0.63 ^d	10.55 ± 0.62 ^d
bitterness	7.88 ± 0.05 ^a	7.82 ± 0.12 ^a	7.76 ± 0.16 ^a	7.69 ± 0.05 ^b	7.55 ± 0.11 ^b	7.78 ± 0.07 ^a
umaminess	9.21 ± 0.04 ^a	9.27 ± 0.04 ^a	9.78 ± 0.17 ^b	10.41 ± 0.07 ^c	10.72 ± 0.05 ^d	10.71 ± 0.01 ^d

Values are means ± standard deviation of triplicate experiments. ^abc Same letters in each row indicate that values are not significantly different (p < 0.05). (DH represents degree of hydrolysis).

Los valores representan la media ± desviación estándar de los experimentos por triplicado. ^abc Las mismas letras en cada fila indican que los valores no son significativamente diferentes (p < 0.05) (DH representa el grado de hidrólisis).

Table 2. Taste intensity value of each fraction after ultra-filtration.

Tabla 2. Valor de la intensidad del sabor de cada fracción después de la ultrafiltración.

	≥10 kDa	5-10 kDa	3-5 kDa	1-3 kDa	≤1 kDa
bitterness	7.72 ± 0.08 ^a	7.77 ± 0.05 ^a	6.68 ± 0.09 ^b	4.47 ± 0.03 ^d	5.52 ± 0.08 ^c
umaminess	11.18 ± 0.04 ^a	11.28 ± 0.08 ^b	12.24 ± 0.05 ^c	13.93 ± 0.06 ^e	13.53 ± 0.03 ^d

Values are means ± standard deviation of triplicate experiments. ^abc Same letters in each row indicate that values are not significantly different (p < 0.05).

Los valores representan la media ± desviación estándar de los experimentos por triplicado. ^abc Las mismas letras en cada fila indican que los valores no son significativamente diferentes (p < 0.05).

Table 3. Taste intensity value of each fraction which isolated by Sephadex G-25 gel filtration chromatography.

Tabla 3. Valor de la intensidad del sabor de cada fracción que se aisló mediante cromatografía de filtración en gel Sephadex G-25.

	F1	F2	F3
bitterness	4.57 ± 0.06 ^a	7.21 ± 0.07 ^b	8.57 ± 0.09 ^c
umaminess	12.21 ± 0.06 ^a	12.35 ± 0.08 ^a	10.92 ± 0.09 ^b

Values are means ± standard deviation of triplicate experiments. ^abc Same letters in each row indicate that values are not significantly different (p < 0.05).

Los valores representan la media ± desviación estándar de los experimentos por triplicado. ^abc Las mismas letras en cada fila indican que los valores no son significativamente diferentes (p < 0.05).

Figure 1. Purification of fraction 1-3 kDa through Sephadex G-25 gel filtration chromatography.

Figura 1. Purificación de la fracción 1-3 kDa mediante cromatografía de filtración en gel Sephadex G-25.

Figure 2. RP-HPLC pattern from a C₁₈ column (4.6 mm × 250 mm) of fraction F1. (RP-HPLC represents reverse-phase high-performance liquid chromatography).

Figura 2. Patrón RP-HPLC de una columna C₁₈ (4.6 mm × 250 mm) de la fracción F1. (RP-HPLC representa la cromatografía líquida de alto rendimiento de fase inversa).

Figure 3. Umami intensity value of main fractions after separated by RP-HPLC. (RP-HPLC represents reverse-phase high-performance liquid chromatography).

Figura 3. Valor de la intensidad del umami de las fracciones principales después de ser separadas por el RP-HPLC. (RP-HPLC representa la cromatografía líquida de alto rendimiento de fase inversa).

Figure 4. MS/MS spectrum of the peptide DVNNPANQLD. (MS/MS represents secondary mass spectrometry).

Figura 4. Espectro MS/MS del péptido DVNNPANQLD. (MS/MS representa la espectrometría de masas secundaria).

Figure 5. MS/MS spectrum of the peptide NNENQLDEYQR. (MS/MS represents secondary mass spectrometry).

Figura 5. Espectro MS/MS del péptido NNENQLDEYQR. (MS/MS representa la espectrometría de masas secundaria).

Figure 6. MS/MS spectrum of the peptide EFEGGSIEH. (MS/MS represents secondary mass spectrometry).

Figura 6. Espectro MS/MS del péptido EFEGGSIEH. (MS/MS representa la espectrometría de masas secundaria).

Table 4. Structural characterization of sunflower seed umami peptides.

Tabla 4. Caracterización estructural de los péptidos umami de las semillas de girasol.

Number	Observed	Peptide	Protein hits
PeptideI	1099.50	D.VNNPANQL.D	Putative 11-S seed storage protein, plant RmlC-like jelly roll fold protein(245–254): 241IIVDḊV̇ṄṄṖȦṄQ̇L̇ḊFQAKTS FLAGGISSEH270
PeptideII	1422.63	N.NENQLDEYQ.R	Putative 11S globulin subunit beta (227–248): 221VFFDTQṄṄĖṄQ̇L̇ḊĖẎQ̇ṘṘFFLAGNPQAQSQ250 Putative glutelin type-A2(254–264): 251DTQṄṄĖṄQ̇L̇ḊĖẎQ̇ṘRFFLAG270
PeptideIII	1004.43	E.FEGGSIE.H	Putative 11-S seed storage protein, plant, RmlC-like jelly roll fold protein(99–107): 91TSQPNQRLĖḞĖĠĠṠİĖḢYWN FNDEQYQCLG120

Table 5. The presentation rate of each category amino acid in sunflower seed umami peptides.

Tabla 5. Tasa de presentación de cada categoría de aminoácidos en los péptidos umami de las semillas de girasol.

Name of amino acid	Peptide I(%)	Peptide II(%)	Peptide III(%)
Umami amino acid	60.00	72.73	66.67
Bitter amino acid	30.00	18.18	22.22
Hydrophilic amino acids	60.00	81.82	77.78
Hydrophobic amino acids	40.00	18.18	22.22

The presentation rate of of each category amino acid in umami peptide = (the number of each category amino acid in peptide/total amino acids of peptide) ×100%

Tasa de presentación de cada categoría de aminoácidos en el péptido umami = (número de cada categoría de aminoácidos en el péptido/aminoácidos totales del péptido) ×100%