Antioxidant, angiotensin-converting enzyme, and α-amylase inhibitory activities of protein hydrolysates of Leucaena leucocephala seeds

Figures & data

Figure 1. Degree of hydrolysis depending on reaction time (min) in (a) globulins and (b) glutelins of Leucaena leucocephala seed cotyledon protein concentrates by Alcalase, Trypsin, and α-Chymotrypsin. Analysis were done in triplicates. Different letters on each line indicate significantly different at P < .05.

Figura 1. Grado de hidrólisis dependiente del tiempo de reacción (min) en (a) globulinas y (b) glutelinas de los concentrados proteicos del cotiledón de Leucaena leucocephala con Alcalasa, Tripsina y α-quimotripsina. Los análisis de hicieron por triplicado. Diferentes letras en una misma línea indican diferencias significativas a P < .05

Figure 2. DPPH^• antioxidant activity in (a) globulins and (b) glutelins of Leucaena leucocephala seed cotyledon protein hydrolysates by Alcalase, Trypsin, and α-Chymotrypsin. All experiments were done in triplicates. Different letters on each line indicate significantly different at P < .05.

Figura 2. Actividad antioxidante por DPPH en (a) globulinas y (b) glutelinas en los hidrolizados proteicos de proteínas de cotiledón de Leucaena leucocephala producidos con Alcalasa, Tripsina y α-quimotripsina. Los análisis de hicieron por triplicado. Diferentes letras en una misma línea indican diferencias significativas a P < .05

Figure 3. ABTS^•+ antioxidant activity in (a) globulins and (b) glutelins of Leucaena leucocephala seed cotyledon protein hydrolysates by Alcalase, Trypsin, and α-Chymotrypsin. Experiments were done in triplicates. Different letters on each line indicate significantly different at P < .05.

Figura 3. Actividad antioxidante por ABTS en (a)globulinas y (b)glutelinas en los hidrolizados proteicos de proteínas de cotiledón de Leucaena leucocephala producidos con Alcalasa, Tripsina y α-quimotripsina. Los análisis de hicieron por triplicado. Diferentes letras en una misma línea indican diferencias significativas a P < .05

Figure 4. ACE-I inhibition activity in (a) globulins and (b) glutelins of Leucaena leucocephala seed cotyledon protein hydrolysates from globulin and glutelin by Alcalase, Trypsin, and α-Chymotrypsin. Experiments were done in triplicates. Different letters on each line indicate significantly different at P < .05.

Figura 4. Actividad inhibitoria de la enzima convertidora de angiotensina (ACE-I) en (a)globulinas y (b)glutelinas en los hidrolizados proteicos de proteínas de cotiledón de Leucaena leucocephala producidos con Alcalasa, Tripsina y α-quimotripsina. Los análisis de hicieron por triplicado. Diferentes letras en una misma línea indican diferencias significativas a P < .05

Figure 5. α-Amylase inhibition activity in (a) globulins and (b) glutelins of Leucaena leucocephala seed cotyledon protein hydrolysates from globulin and glutelin by Alcalase, Trypsin, and α-Chymotrypsin. Experiments were done in triplicates. Different letters on each line indicate significantly different at P < .05.

Figura 5. Actividad inhibitoria de la α-amilasa en (a)globulinas y (b)glutelinas en los hidrolizados proteicos de proteínas de cotiledón de Leucaena leucocephala producidos con Alcalasa, Tripsina y α-quimotripsina. Los análisis de hicieron por triplicado. Diferentes letras en una misma línea indican diferencias significativas a P < .05

Table 1. Mimosine content and percentage of mimosine reduction (%) in extracts from cotyledon flour, protein (globulin and glutelin) concentrates and hydrolysates from Leucaena leucocephala.

Tabla 1. Contenido y porcentaje de reducción (%) de mimosina en los extractos de harina de cotiledón, concentrados proteicos (globulinas y glutelinas) e hidrolizados de Leucaena leucocephala.

Sample	Mimosine content (mg/100 g) ^a	Percentage of mimosine reduction (%)
Saline soluble extract^b	150.81 ± 6.24^a	-
Alkali soluble extract^c	146.82 ± 5.88^a	-
Globulin concentrate	18.61 ± 0.08^b	87.66
Glutelin concentrate	16.16 ± 1.34^c	88.98
Globulin hydrolysates
Before hydrolysis	13.95 ± 1.58^d	-
Alcalase	10.71 ± 0.29^e	42.41
Trypsin	10.92 ± 0.37^e	41.36
α-Chymotrypsin	10.88 ± 0.37^e	41.48
Glutelin hydrolysates
Before hydrolysis	12.65 ± 0.47^de	-
Alcalase	5.97 ± 0.92^f	63.03
Trypsin	5.67 ± 0.11^f	64.92
α-Chymotrypsin	7.67 ± 0.39^f	52.52

^aMeans in the same column, followed by different letters, are significantly different (Tukey, P < .05). Experiments were done in triplicates.

^b5.0% NaCl cotyledon extract.

^c1.0 N NaOH pH 8 cotyledon extract solution.

^aLos promedios en una misma columna con letras diferentes son significativamente diferentes. Todos los experimentos se hicieron por triplicado.

^bConcentrado proteico extraído con NaCl al 5.0%.

^cConcentrado proteico extraído con NaOH 1.0 N NaOH a pH 8.

Table 2. Correlation table of bioactivity of the produced hydrolysates.

Tabla 2. Tabla de correlación de bioactividad de los hidrolizados proteicos

	DH^a	DPPH^b	ABTS^c	ACE-I^d
DPPH	0.588730
	<0.0001
ABTS	0.573529	0.270732
	<0.0001	<0.0001
ACE-I	0.658026	0.318252	0.879678
	<0.0001	<0.0001	<0.0001
α-Amylase-I^e	0.382370	−0.089332	0.616322	0.628886
	<0.0001	0.0906	<0.0001	<0.0001

Cell Contents: Pearson correlation.

P-Value.

^aDH: the degree of hydrolysis, ^bDPPH: DPPH^• scavenging activity, ^cABTS: ABTS^•+ scavenging activity, ^dACE-I: angiotensin converting enzyme inhibitory activity, ^eAmylase-I: α-Amylase inhibitory activity.

Contenido en las celdas: Valor de la correlación de Pearson.

Valor de p.

^aDH: grado de hidrólisis, ^bDPPH: capacidad para atrapar al radical DPPH, ^cABTS: actividad antioxidante por ABTS, ^dACE-I: actividad inhibitoria de la enzima convertidora de angiotensina, ^eAmylase-I: actividad inhibitoria de la α-Amilasa.